Conceptos:
Las enzimas son los catalizadores más eficientes que se conocen, Una de
sus principales características es que pueden acelerar una reacción abatiendo
la energía de activación, que es un parámetro de cinética. Los catalizadores no
afectan los aspectos termodinámicos de la reacción. Con pocas excepciones las
enzimas son proteínas o proteínas más cofactores, las enzimas se clasifican en
seis grupos:
Las enzimas y los sustratos forman complejos enzima-sustrato no
covalentes. En consecuencia, las reacciones enzimáticas son de primer orden en
forma característica respecto a la concentración de la enzima, y en forma
típica muestran una dependencia hiperbólica respecto a la concentración del
sustrato. La hipérbola se describe con la ecuación de Michaelis-Menten.
El primer paso de una reacción catalizada por enzima al sustrato para
formar un complejo. Esto empieza la formación de la especie de estado de transición,
que a su vez forma el producto, el sustrato se une a una porción pequeña de la
enzima llamado sitio activo. Se han propuesto dos modelos para describir la
unión ES: El modelo' de llave y cerradura, en la que la E y el S embonan a la perfección,
y El otro modelo es de Ajuste inducido en el que se considera que a E tiene
flexibilidad conformacional y solo hay un embone perfecto una vez que el S se
ha unido. El sitio activo de la E obliga al sustrato a imitar el estado de transición
de la reacción, que es la forma primaria de abatir la energía de activación de
la reacción.
La Cinética de muchas reacciones catalizadas por enzimas se pueden describir
con el Modelo de Michaelis-Menten, en él ocurre que el complejo ES se dice que
es constante. Podemos aprender mucho sobre la naturaleza de una reacción
catalizada por enzima determinado las constantes cinéticas Km (es la relación
de las constantes de velocidad combinadas por la descomposición de ES divida
entre la constante para su formación) y Kcat (indica la cantidad máxima de
moléculas de sustrato convertidas en producto cada segundo por cada sitio
activo) de la enzima.Cinética de las reacciones con sustratos múltiples:
Estas reacciones pueden seguir un mecanismo secuencial estas consisten
en que todos los sustratos estén presentes para que se libere algún producto
con eventos de unión y liberados de forma ordenada o aleatoria o con un
mecanismo de ping – pong que consiste en liberar un producto antes que se
enlacen todos los sustratos.
Los inhibidores nos brindan mucha información sobre las reacciones
enzimáticas, Un inhibidor es un compuesto que se enlaza con una enzima e
interfiere con su actividad. Existen los inhibidores reversibles son los que se
pueden unir a la enzima y liberarse posteriormente, en cambio un inhibidor
irreversible reacciona con la enzima para producir una proteína que no tiene
actividad enzimática y a partir de la cual es imposible regenerar la enzima
original.
Los tipos de inhibidores
reversibles son:
Los inhibidores irreversibles de enzimas forman enlaces covalentes con
las enzimas y así elimina las moléculas del sitio activo en la población
enzimática. Típicamente, la
inhibición irreversible ocurre por alquilación o acilación de la cadena lateral
de un residuo de aminoácido en el sitio activo.
Los inhibidores reversibles con estructuras que les permitan unirse en
forma específica a un sitio activo son más útiles que los reactivos generales
de sustitución. Estos inhibidores se llaman reactivos dirigidos al sitio
activo, o marcadores de afinidad.
Las Enzimas Alostéricas:
Las enzimas alostéricas son enzimas cuyas propiedades son afectadas por cambios en la estructura. Los cambios estructurales son ocasionados por interacción con moléculas pequeñas. Con frecuencia, las enzimas alostéricas no presentan cinética clásica de Michaelis-Menten debido a su unión cooperativa del sustrato, como el caso de la hemoglobina, que no es enzima.
Muestra una curva de y0 en función de [S] para
una enzima alostérica con enlazamiento cooperativo del sustrato. Las curvas
sigmoides se deben a la transición entre dos estados de la enzima. En ausencia
del sustrato, la enzima está en el estado T. La conformación de cada subunidad
presenta una forma en la que se une ineficientemente al sustrato y la velocidad
de la reacción es baja. A medida que la concentración de sustrato aumenta, las
moléculas de enzima comienzan a unirse al sustrato, aunque la afinidad de la
enzima en el estado T sea baja. Cuando una subunidad se une al sustrato sufre
un cambio de conformación que la convierte al estado R y se efectúa la reacción.
Las propiedades cinéticas de la subunidad enzimática en el estado T y en el
estado R son bastante distintas; cada conformación podría, por sí misma,
exhibir una cinética normal de Michaelis-Menten. El cambio de conformación en
la subunidad que al principio se enlaza a una molécula de sustrato afecta las
demás subunidades en la enzima multisubunidades. Las conformaciones de esas
otras subunidades se desplazan hacia el estado R, donde es mucho mayor su
afinidad hacia el sustrato. Ahora se pueden unir al sustrato a una
concentración mucho menor que cuando se hallaban en el estado T.
Regulación de la actividad enzimática:
La actividad de una enzima regulada cambia como respuesta a señales del
ambiente y permite que la célula responda a las condiciones variables, con
ajuste de las velocidades de sus procesos metabólicos.
Ejemplos de enzimas Alostéricas: La Fosfofructocinasa.
Propiedades generales de las enzimas alostérica:
No hay comentarios:
Publicar un comentario